首先利用Maurice-nrCE-SDS方法檢測和解析常見mAb分子trastuzumab單抗的能力，并在同一天使用單個樣品制備和三個重復進樣評估了重復性。結果表明，該方法具有極高的精密度，相對片段百分比的平均RSD為9.6％，RMT的平均RSD為1.1％，在使用IS的支持下降至0.3％。
Maurice-nrCE-SDS測試原研藥和生物仿制藥的生物相似性
利用Maurice-nrCE-SDS方法，分析三種chIgG1 infliximab單抗產品：原研藥Remicade(圖a)和兩種EU生物仿制藥Remsina(圖b)和Inflectra（圖c）的電泳圖。結果顯示，每個峰的RMT的顯著平均RSD為0.4%，片段相對百分比的平均RSD為2.2%（Remicade）、5.5%(RemSina)和2.3%(Inflectra)，且這三個mAb的H2L2含量在92.1％到95.7％之間，總體而言，生物仿制藥電泳圖在很大程度上顯示出相似的碎片模式（其中H2L代表主要的碎片亞基）。并且所有樣品除主峰以外的所有相對峰面積的總和始終低于8％，這表明在nrCE-SDS條件下生物相似性評估的在接受的標準。
Maurice-nrCE-SDS測試IgG1亞類（輕鏈κ和λ）
此圖顯示針對Maurice-nrCE-SDS方法測試的兩種huIgG1κ（adalimumab和ofatumumab）和兩種huIgG1λ（avelumab和belimumab）的電泳圖譜。結果顯示，huIgG1κ中H2L2的相對含量等于95.9％（ofatumumab）和96.2％（adalimumab），而huIgG1λ則顯著降低，分別為75.7％和69.4%（belimumab和avelumab）。huIgG1κ產物的主要片段為H2L（相對量在2.2％至2.6％之間），而所有其他片段的含量都低得多（0.1％至1.1％之間）。huIgG1λ產品呈現了一個片段化模式：主要亞基由H2L（>13％），H2（>5％）和L（>2％）表示，而其他亞基與HL和H片段的總體趨勢一致（HL的0.2％至0.4％，H的0.6％）。其原因在于IgG1末端絲氨酸的存在對鏈間L-H結合的穩定性有重大影響，使該鍵弱于鏈間H-H結合的二硫鍵。所以H2L、H2和L碎片的相對百分比特別高可能被解釋為H-L結合的脆性而導致斷裂。因此在分析huIgG1的應用時，樣品制備步驟（70°C中出現部分還原））可能需要進一步優化。
Maurice-nrCE-SDS測試IgG2亞類
此圖顯示針對Maurice-nrCE-SDS方法測試的兩種人源化IgG2κ（panitumumab和denosumab）和一種人源化IgG2/4κ（eculizumab）的電泳圖。同樣，該通用方法在不到40分鐘的時間內可以直接評估H2L2及其片段的量。結果顯示這三種mAb的H2L2含量在94.6％至96.9％之間。其主要碎片是H2L，質量約為125kDa（相對量在2.6％和4.6％之間）。其它片段的含量要低得多（僅在0％至0.5％之間）。其中觀察到panitumumab的H2L2峰被分離為雙峰，Denosumab雖然在H2L2峰上沒有觀察到一個雙峰，但該峰相當大，而eculizumab僅觀察到一個H2L2物質的單峰。原因在于IgG2與IgG1和IgG4不同，其在連接兩個重鏈的鉸鏈區含有四個二硫鍵橋，因此容易產生二硫鍵相關的結構異構體。如果需要進一步分析，需要繼續優化實驗條件。