酶促反應動力學(kinetics of enzyme-catalyzed reactions)是研究酶促反應速度及其影響因素的科學。這些因素主要包括酶的濃度、底物的濃度、pH、溫度、抑制劑和激活劑等。在研究某一因素對酶促反應速度的影響時，應該維持反應中其它因素不變，而只改變要研究的因素。但必須注意，酶促反應動力學中所指明的速度是反應的初速度，因為此時反應速度與酶的濃度呈正比關系，這樣避免了反應產物以及其他因素的影響。
酶促反應動力學的研究有助于闡明酶的結構與功能的關系，也可為酶作用機理的研究提供數據；有助于尋找最有利的反應條件，以最大限度地發揮酶催化反應的高效率；有助于了解酶在代謝中的作用或某些藥物作用的機理等，因此對它的研究具有重要的理論意義和實踐意義。
一、酶濃度對反應速度的影響
在一定的溫度和pH條件下，當底物濃度大大超過酶的濃度時，酶的濃度與反應速度呈正比關系(圖2-7)。
二、底物濃度對反應速度的影響
在酶的濃度不變的情況下，底物濃度對反應速度影響的作用呈現矩形雙曲線(rectangular hyperbola)(圖2-8)。
在底物濃度很低時，反應速度隨底物濃度的增加而急驟加快，兩者呈正比關系，表現為一級反應。隨著底物濃度的升高，反應速度不再呈正比例加快，反應速度增加的幅度不斷下降。如果繼續加大底物濃度，反應速度不再增加，表現為0級反應。此時，無論底物濃度增加多大，反應速度也不再增加，說明酶已被底物所飽和。所有的酶都有飽和現象，只是達到飽和時所需底物濃度各不相同而已。 (一)米曼氏方程式
解釋酶促反應中底物濃度和反應速度關系的最合理學說是中間產物學說。酶首先與底物結合生成酶椀孜鋦春銜?中間產物)，此復合物再分解為產物和游離的酶。
Michaelis和Menten在前人工作的基礎上，經過大量的實驗，1913年前后提出了反應速度和底物濃度關系的數學方程式，即著名的米椔戲匠淌?michaelis menten equation)．
V=Vmax[S]/Km+[S]
Vmax指該酶促反應的最大速度，[S]為底物濃度，Km是米氏常數，V是在某一底物濃度時相應的反應速度。當底物濃度很低時，[S]《Km,則V≌Vmax/Km[S]，反應速度與底物濃度呈正比。當底物濃度很高時，[S]》Km，此時V≌Vmax，反應速度達最大速度，底物濃度再增高也不影響反應速度(圖2-9)。
圖2-9 酶與不同濃度的底物相互作用模式