遺傳發育所揭示植物免疫受體調控G蛋白激活機制

　　異源三聚體G蛋白廣泛存在于真核細胞中，對細胞生命活動具有重要調控作用。在動物細胞中，G蛋白α亞基與G蛋白偶聯受體（G protein-coupled receptor，GPCR）結合，GPCR感受胞外信號后，發揮鳥苷酸交換因子作用，促使Gα亞基結合的GDP被GTP替換，從而導致G蛋白激活，Gα亞基與Gβγ二聚體發生解離，激活后的G蛋白通過作用于下游靶標實現信號的傳遞和放大。一類具有GTP水解酶加速活性（GTPase accelerating protein，GAP）的RGS蛋白通過增強Gα的水解酶活性，使GTP快速被水解為GDP，G蛋白重新回到靜息狀態。與動物細胞不同，植物細胞中并不存在GPCR蛋白，且植物Gα蛋白具有主動結合GTP的自激活能力，因此植物細胞如何調控G蛋白激活一直是植物科學研究領域的一個重大問題。

　　擬南芥免疫受體FLS2能夠通過識別細菌鞭毛蛋白來感知病原細菌的入侵，并通過免疫受體復合物的核心激酶BIK1來激活下游免疫反應。中國科學院遺傳與發育生物學研究所周儉民研究組的前期研究發現，G蛋白在FLS2介導的免疫反應中發揮重要的調控作用。由Gα蛋白（XLG2和XLG3）、Gβ蛋白（AGB1）和Gγ蛋白（AGG1和AGG2）組成的異源三聚體直接與FLS2偶聯。但免疫受體FLS2如何調控G蛋白激活的分子機理并不清楚。

　　在最新的研究中，遺傳發育所周儉民研究組揭示了擬南芥免疫受體FLS2調控植物G蛋白激活的分子機理。在靜息狀態下，擬南芥唯一的RGS蛋白RGS1同Gα蛋白以及免疫受體FLS2結合在一起，通過RGS1的GAP活性使與Gα蛋白結合的GTP被水解為GDP，從而使G蛋白維持在靜息狀態。在FLS2感知鞭毛蛋白后，BIK1磷酸化RGS1蛋白Ser431和Ser428，從而導致RGS1與Gα亞基和FLS2的解離，解除RGS1對Gα的抑制作用，Gα因而得以自動結合GTP而激活，促進免疫反應。其中，XLG2在葉肉細胞中調控免疫反應，而GPA1通過調控氣孔關閉來阻止病原微生物的入侵。該研究揭示的不同于動物G蛋白新型激活方式即植物細胞G蛋白的激活是通過受體誘導RGS1的磷酸化，從而解除對Gα的抑制作用實現的。

　　相關研究成果發表在Cell Research上，博士后梁祥修、博士研究生馬苗苗為論文共同第一作者。該研究得到了國家自然科學基金委、科技部、中科院戰略性先導科技專項和植物基因組學國家重點實驗室的資助。