對于前者血纖維蛋白原[α(A)β(B)γ]2在凝血酶作用下，從N末端游離出血纖維蛋白肽A和B，形成血纖維蛋白單體(α, β, γ)，進一步在Ca2+存在下，由于氫鍵聚合形成的血纖維蛋白多聚體變成凝膠狀態；相反，后者更受存在于血漿中具有轉谷酞胺酶功能的第Ⅷ因子的（血液凝固因子）作用，血纖維蛋白單體分子間發生交聯作用，形成異肽（isopeptide）鍵，而生成γ-二聚體和α-多聚體，直至形成的血纖維蛋白單體為組成單位的高分子(α, β, γ)n。
血纖維蛋白單體能與FDP的X、Y分段發生締合作用，形成可溶性血纖維蛋白單體的復合體。這個復合體通過加入硫酸魚精蛋白或乙醇，變成不溶性的凝膠狀態，產生副凝血作用(pa－racoagulation)。此外，血纖維蛋白可被血纖維蛋白溶酶（plasmin）所分解（纖維素溶解現象）。血纖維蛋白原也可被某種蛇毒水解，只游離出血纖維蛋白肽A，成為脫A血纖維蛋白而凝膠化。