內含肽在蛋白質剪接方面非常有效，因此它們在生物技術中發揮了重要作用。迄今已鑒定出200多個內含肽；大小范圍為100–800AA。Inteins已被設計用于特定應用，例如蛋白質半合成和蛋白質片段的選擇性標記，這對于大蛋白質的NMR研究非常有用。
內含肽切除的藥物抑制可能是藥物開發的有用工具；如果內含肽不切除，則含有內含肽的蛋白質將無法發揮其正常功能，因為其結構將被破壞。
有人提出，內含肽可用于實現某些通常由線粒體基因組編碼的高度疏水性蛋白質的同種異位表達，例如在基因治療中。這些蛋白質的疏水性是它們進入線粒體的障礙。因此，插入非疏水性內含肽可能允許這種導入繼續進行。導入后切除內含肽將使蛋白質恢復為野生型。
親和標簽已被廣泛用于純化重組蛋白，因為它們允許積累很少雜質的重組蛋白。然而，親和標簽必須在最后的純化步驟中被蛋白酶去除。額外的蛋白水解步驟在從重組蛋白中去除親和標簽以及去除消化產物時會產生蛋白酶特異性問題。通過在受控環境中將親和標簽融合到可自我切割的內含肽上，可以避免這個問題。xxx代此類表達載體使用了改良的釀酒酵母VMA(SceVMA)內含肽。沖等人。使用了來自環狀芽孢桿菌的幾丁質結合域(CBD)作為親和標簽，并將該標簽與修改后的SceVMA內含蛋白融合。修飾的內含肽在其N端肽鍵處與1,4-二硫蘇糖醇(DTT)、β-巰基乙醇(β-ME)或胱氨酸在較寬的pH范圍內低溫下發生自裂解反應。重組蛋白表達后，細胞勻漿通過含有幾丁質的柱子.這允許嵌合蛋白的CBD與柱子結合。此外，當溫度降低且上述分子通過柱子時，嵌合蛋白進行自我剪接，僅洗脫目標蛋白。這種新技術消除了對蛋白水解步驟的需要，并且修飾的SceVMA保留在通過CBD連接到幾丁質的柱子中。
最近，內含肽已被用于純化基于自聚集肽的蛋白質。彈性蛋白樣多肽(ELP)是生物技術中的有用工具。與目標蛋白融合后，它們往往會在細胞內形成聚集體。這消除了蛋白質純化所需的色譜步驟。ELP標簽已用于內含肽的融合蛋白，因此無需色譜法（通過離心）即可分離聚集體，然后內含肽和標簽可以受控方式裂解，將目標蛋白釋放到溶液中。這種蛋白質分離可以使用連續介質流完成，產生大量蛋白質，使該過程比傳統方法更經濟高效。另一組研究人員使用較小的自聚集標簽來分離目標蛋白質。小兩親性肽18A和ELK16（圖5）用于形成自切割聚集蛋白。