在細胞質中合成的新生肽鏈，有相當一部分被傳送并定位到細胞內的不同細胞器上，或被分泌到細胞外。折疊成為特定空間構象的肽鏈，表面帶有大量的親水基團，雖然在細胞質中很容易被傳送，但是不能通過脂質構成的細胞器膜。
因此，定位在一些細胞器(例如線粒體)上的蛋白質，其新生肽鏈合成后，往往是和某種蛋白質伴侶結合，以屏蔽新生肽鏈表面的疏水殘基，便于傳送，一旦到達其定位的細胞器表面，肽鏈和蛋白質伴侶解離，依靠前導的信號肽以及其它一些蛋白質復合體的幫助，或是定位在一些細胞器的膜中，或是通過細胞器膜，進入細胞器的腔內。
進入內質網的新生肽鏈，在內質網內的一些(可溶性的或膜結合的)蛋白質伴侶的“質量”監控下，折疊和組裝為成熟的蛋白質。折疊不正確的肽鏈和組裝不正確的寡聚蛋白都不能進入高爾基體，因而不能被正確定位到其它細胞器或被分泌到細胞外。
最近發現某些脂質分子也可以幫助膜蛋白肽鏈的折疊，起到蛋白質伴侶的作用。這更說明，只要能降低肽鏈間的疏水作用而使它們不能聚集的分子，不論是蛋白質還是脂質，都有可能幫助肽鏈折疊形成正確的構象，都可成為蛋白質伴侶。