結構蛋白的主要相互作用是基于鈣粘蛋白的粘附連接。肌動蛋白絲通過紐 蛋白與α- 肌動蛋白和膜連接。 紐蛋白的頭部結構域通過α-連環蛋白 ， β-連環蛋白和γ-連環蛋白與E-鈣粘蛋白結合 。 紐蛋白的尾部結構域與膜脂質和肌動蛋白絲結合。
肌動蛋白是整個進化過程中最高度保守的蛋白質之一，因為它與大量其他蛋白質相互作用。 它在人和釀酒酵母 （一種酵母）之間的基因水平上具有80.2%的序列保守性 ，并且蛋白質產物的一級結構的保守性為95%。
盡管大多數酵母僅具有單個肌動蛋白基因，但是高等真核生物通常表達由相關基因家族編碼的幾種肌動蛋白同種型 。哺乳動物至少有6種肌動蛋白異構體由不同的基因編碼， 根據它們的等電點分為三類（α， β和γ）。一般來說，α肌動蛋白存在于肌肉中（α-骨骼，α-主動脈平滑，α-心臟），而β和γ同種型在非肌肉細胞中很突出（β-細胞質，γ1-細胞質，γ2-腸道平滑） 盡管同種型的氨基酸序列和體外特性高度相似，但這些同種型在體內不能完全相互替代。
典型的肌動蛋白基因具有約100個核苷酸的5'UTR ，1200個核苷酸的翻譯區和200個核苷酸的3'UTR 。大多數肌動蛋白基因被內含子打斷，在19個特征明確的位置中有多達6個內含子。家族的高保守性使肌動蛋白成為比較內含子 - 早期和內含子 - 晚期內含子進化模型的研究的優選模型。
所有非球形原核生物似乎都具有編碼肌動蛋白同源物的基因如MreB ; 這些基因是維持細胞形狀所必需的。 質粒衍生的基因ParM編碼肌動蛋白樣蛋白，其聚合形式是動態不穩定的 ，并且似乎在細胞分裂期間通過類似于真核有絲分裂中微管所用的機制將質粒DNA分配到其子細胞中肌動蛋白存在于光滑和粗糙的內質網中。