線粒體的蛋白合成能力有限，大量線粒體蛋白在細胞質中合成，定向轉運到線粒體。這些蛋白質在在運輸以前，以未折疊的前體形式存在，與之結合的分子伴侶（屬hsp70家族）保持前體蛋白質處于非折疊狀態。通常前體蛋白N端有一段信號序列稱為導肽、前導肽或轉運肽（leadersequence、presequence或transit-peptide），完成轉運后被信號肽酶（signalpeptidase）切除，就成為成熟蛋白，這種現象就叫做后轉譯。
線粒體前體蛋白信號序列的特點是：①多位于肽鏈的N端，由大約20個氨基酸構成；②沒有帶負電荷的氨基酸，形成一個兩性α螺旋，帶正電荷的氨基酸殘基和不帶電荷的疏水氨基酸殘基分別位于螺旋的兩側，現在認為這個螺旋與轉位因子的識別有關；③對所牽引的蛋白質沒有特異性要求，非線粒體蛋白連接上此類信號序列，也會被轉運到線粒體。此外有些信號序列位于蛋白質內部，完成轉運后不被切除，還有些信號序列位于前體蛋白C端，如線粒體的DNA解旋酶Hmil。