彈性蛋白酶（Elastase）是一種以水解不溶性彈性硬蛋白（elastin）為特征的蛋白水解酶,它可由動物胰臟提取或由微生物發酵制得。彈性硬蛋白是一種由丙氨酸、亮氨酸、異亮氨酸等非極性氨基酸殘基交聯而成的網狀結構,它可以耐受酸堿處理,并能抵抗一般蛋白酶的消化。我國該產品的生產是由豬胰臟提取,由于臟器資源利用受限制,胰彈性蛋白酶一向供不應求。在國外,藥用彈性蛋白酶既有通過動物胰臟提取,也有發酵生產,它們的作用效果相似。
微生物彈性蛋白酶與豬胰臟彈性蛋白酶一樣,具有廣泛的水解活性,不但能降解彈性硬蛋白,而且對明膠、血纖維蛋白、血紅蛋白、白蛋白等多種蛋白質都有降解作用,是一種廣譜的肽鏈內切酶。國外早已經開始了微生物產彈性蛋白酶的研究和生產,出現了商品化的彈性蛋白酶,取得了巨大的經濟效益和社會效益。利用微生物生產彈性蛋白酶不僅能夠提供足夠的治療用藥物酶,也能為開拓該酶的其他方面的應用提供充足的酶源,如降解環境中的豬、牛加工后的難降解廢物,肉的嫩化等。
由于彈性蛋白酶水解特性較廣,脂肪族非極性氨基酸為羧端的肽鍵都能被分解,并且它具有脂酶及脂蛋白水解酶的活性,能降解包括抗一般蛋白水解酶作用的彈性硬蛋白在內的大多數蛋白質,因而彈性蛋白酶在食品工業中有著廣泛的應用前景。有的微生物產生的彈性蛋白酶水解專一性很廣,許多動植物蛋白都能為之降解,特別是一些難以處理、食用的韌帶、大動脈管、筋腱等蛋白廢料,在農副產品的深加工、高蛋白食品的制作等方面得到廣泛應用。同時彈性蛋白酶能專一降解結締組織中堅韌的彈性纖維組分,當其他蛋白與彈性蛋白共存時,酶優先對彈性蛋白水解,因此可以作為理想的肉類嫩化劑用于食品加工業和日常生活中。關國雄等研究了彈性蛋白酶和木瓜蛋白酶對不同蛋白質水解能力的差別,研究發現木瓜蛋白酶對彈性蛋白無水解能力；在彈性蛋白和其他食用蛋白質共存時,彈性蛋白酶優先水解彈性蛋白；對食用蛋白質的水解,彈性蛋白酶比木瓜蛋白酶強一倍。由此,可以認為彈性蛋白酶可通過選擇性水解肉類中堅韌的彈性纖維部分來真正起到肉類嫩化而又不會改變口味和風味的作用,而不是單純對食用蛋白加以非選擇性部分消化。