OPN作為帶負電的非膠原性骨基質糖蛋白，廣泛的分布于多種組織和細胞中，其相對分子質量約為44 kDa，約含300 個氨基酸殘基，其中天冬氨酸、絲氨酸和谷氨酸殘基占有很高的比例，約占總氨基酸量的一半。骨橋蛋白多肽鏈的二級結構中包括8個α螺旋和6個β折疊結構，高度保守的RGD基元兩端各有一個β折疊結構，分子中心部位是a螺旋結構。骨橋蛋白分子中約含有30個寡糖基，其中10 個是唾液酸。
（1）精氨酸-甘氨酸-天冬氨酸（RGD）序列：Yee(1996年)提出OPN含有(Arg-Gly-Asp，RGD)序列，這一序列在不同物種的OPN中都普遍存在，這一序列對于OPN發揮粘附功能起著重要的作用。RGD序列為高度保守的特異性細胞黏附功能閾，通過該序列可與細胞表面整合素受體 avβ、avβ3、avβ5等結合，介導糖蛋白與細胞間的粘附過程，引起局部黏附，改變細胞骨架，促進細胞游。RGD序列具有高度保守性，一旦變異或缺失將喪失其促粘附的功能。
（2）凝血酶裂解位點：RGD序列結構中有RS位點，位于RGD序列羧基端第6位氨基酸殘基所形成的肽鍵，是凝血酶的裂解位點，可將其裂解成45kD及24kD兩個片斷。其中45kD片斷更能刺激細胞的黏附和遷移。與完整的OPN分子相比，被凝血酶裂解后含有RGD序列的N末端片斷（45kD片斷）促進粘附的功能反而加強，而缺乏RGD序列的氨基片斷（24kD片斷）其粘附能力減弱。凝血酶對OPN的剪切很可能是機體對OPN功能的一種自然生理調節。
（3）基質金屬蛋白酶（MMP）作用位點：發OPN分子中存在3個MMP上的酶切位點和2個 MMP-7的酶切位點。與凝血酶的功能相似，OPN經MMP-3或MMP-7酶切以后其誘導巨噬細胞遷移的功能明顯增強；
（4）非RGD細胞粘附位點：在骨橋蛋白的羧基末端序列中，還有一段非RGD的細胞粘附位點，OPN以非RGD依賴方式與細胞表面CD44結合而發揮細胞信號分子的作用，其主要與細胞免疫有關；
（5）鈣離子結合位點：酪氨酸蛋白激酶Ⅱ、蛋白激酶C等能催化骨橋蛋白分子中絲氨酸和蘇氨酸殘基發生磷酸化，磷酸化的OPN可與多個 Ca2+結合在一起。